La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde se principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes. Cada subunidad posee estructuras helicoidales y sitio para el hemo como se describió para la mioglobina.
Estructura cuaternaria de la hemoglobina.
El tetrámero de la hemoglobina puede ser considerado de un dímero de dímeros (ab)1 y (ab)2, los números denotan a cada uno de los dímeros. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidas por medio de interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad para formar al dímero (ab). Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (ab). Por el contrario, los dos dímeros están unidos débilmente, por medio de enlaces polares, de tal suerte que pueden separarse uno del otro. Estas interacciones débiles dan origen a diferentes posiciones relativas en la desoxi y oxihemoglobina.
Forma T.
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina “T” o tensa. En esta conformación los dos dímeros (ab) interactúan por medio de una red de enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno, que impiden el movimiento de las cadenas polipeptídicas. La forma T posee por tanto baja afinidad por el oxígeno.
Forma R.
La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces ionicos y puentes de hidrógeno que existen entre el dímero (ab). Esto lleva a la estructura denominada “R” o relajada, en la cual el polipéptido posee mayor libertad de movimiento, de ahí que esta forma sea más afín por el Oxígeno.
El tetrámero de la hemoglobina puede ser considerado de un dímero de dímeros (ab)1 y (ab)2, los números denotan a cada uno de los dímeros. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidas por medio de interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad para formar al dímero (ab). Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (ab). Por el contrario, los dos dímeros están unidos débilmente, por medio de enlaces polares, de tal suerte que pueden separarse uno del otro. Estas interacciones débiles dan origen a diferentes posiciones relativas en la desoxi y oxihemoglobina.
Forma T.
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina “T” o tensa. En esta conformación los dos dímeros (ab) interactúan por medio de una red de enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno, que impiden el movimiento de las cadenas polipeptídicas. La forma T posee por tanto baja afinidad por el oxígeno.
Forma R.
La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces ionicos y puentes de hidrógeno que existen entre el dímero (ab). Esto lleva a la estructura denominada “R” o relajada, en la cual el polipéptido posee mayor libertad de movimiento, de ahí que esta forma sea más afín por el Oxígeno.
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